terça-feira, 10 de agosto de 2010

Os aminoácidos


Os aminoácidos são as unidades básicas formadoras de proteínas e também são precursores de todos os compostos nitrogenados não protéicos, que incluem as bases nitrogenadas constituintes dos nucleotídeos (compostos dos ácidos nucléicos e coenzimas) e das aminas e seus derivados, como adrenalina e histamina.
Os aminoácidos são constituídos por um grupo amina, um hidrogênio, um grupo carboxila e uma cadeia lateral (diferente para cada aminoácido) em volta de um carbono, denominado carbono-α.A classificação dos aminoácidos é feita da seguinte maneira:
Essenciais – Aqueles que não são sintetizados em quantidades suficientes no corpo e, dessa forma, devem estar presentes na dieta em quantidades suficientes para suprir as necessidades corporais.Não-essenciais – Aqueles que são sintetizados em quantidades suficientes no corpo para suprir as necessidades corporais.
Síntese dos aminoácidos
Pelo fato de apenas os aminoácidos não-essenciais serem sintetizados em quantidades suficientes no corpo, a discussão referente a esse tópico não se aplica aos aminoácidos essenciais.

A síntese pode ocorrer de duas formas:
01) os aas sintetizados pela transferência de um nitrogênio (fornecido por um composto comum e fundamental, tanto para a síntese quanto para a degradação de aminoácidos, chamado glutamato) a uma estrutura de carbono precursor proveniente do ciclo de Krebs ou da glicólise.
Ex: Piruvato → Alanina (reação ocorre com Glutamato fornecendo o nitrogênio ao piruvato)
Oxaloacetato → Aspartato (Glutamato também participa dessa reação)

02) os aas sintetizados especificamente a partir de outros aminoácidos por reação de amidação, na qual depende da presença de um grupo NH3 ou depende apenas da disponibilidade de um aminoácido no corpo)
Ex: Fenilalanina → Tirosina (Reação depende exclusivamente da presença da Fenilalanina)
Aspartato → Asparagina (ocorre uma reação de amidação, ou seja, um grupo amino é incorporado ao Aspartato)
Degradação dos aminoácidos

A degradação dos aminoácidos começa com a remoção de seu grupo amino, que para a maioria dos aas – alanina, arginina, aspartato, asparagina, cisteína, fenilalanina, glutamina, isoleucina, leucina, tirosina, triptofano e valina – é feita da seguinte maneira:

• O Aminoácido transfere seu grupo amino para o α-cetoglutarato em uma reação de transaminação catalisada por aminotransferases ( também chamdas de transaminases) e que tem como produto α-cetoácido (cadeia carbônica remanescente do aminoácido) e glutamato.

•Em seguida o glutamato formado pode ser utilizado em uma nova reação de transaminação ou em uma reação de desaminação.
Na reação de transaminação, catalisada pela aspartato aminotransferase, o glutamato reage com oxaloacetato , originando aspartato e α-cetoglutarato.Já na reação de desaminação, que tem como catalisador a enzima glutamato desidrogenase, o glutamato é desaminado, ou seja, tem seu grupo amino liberado na forma de amônia (NH4+).
Para os outros aminoácidos – lisina, prolina, histidina, glicina, metionina, serina, treonina – há reações de remoção do grupo amino, que são particulares a cada um deles. Entretanto o destino do nitrogênio converge para os mesmos produtos dos aminoácidos discutidos anteriormente: NH4+ e glutamato ( este pode originar aspartato).
Ciclo da Uréia

Para os mamíferos a produção de uréia constitui um meio de se remover o nitrogênio residual resultante da oxidação dos aas na forma de um composto atóxico e hidrossolúvel.
O NH4+ e o aspartato provenientes da degradação dos aminoácidos são destinados a produção de uréia no fígado. Esta inicia-se no matriz mitocondrial, com a formação de carbamoil-fosfato a partir de íons amônia e bicarbonato. O carbomoil-fosfato condensa-se com ornitina, formando citrulina, que é transfirada para o citossol, onde reage com aspartato, formando argininossuccinato, que se decompõe e, arginina e fumrato. A arginina é hidrolisada, regenerando ornitina e produzindo uréia.
É importante frisar aqui a importância de se ter um ingestão adequada de proteínas. De acordo com a RDA (Recomendação diária adequada) as necessidades de proteínas é de 0,8g/kg de peso corporal/dia, mas a ingestão acima desse valor é bem comum, principalmente entre os praticantes de atividade física. Porém, a ingestão exagerada de proteína não interfere no aumento de massa muscular, somente aumenta a produção e liberação de uréia, tendo visto que, satisfeito as necessidades protéicas (de 0,8g de proteína/kg de peso corporal/dia) o resto do consumo protéico não é absorvido pelo corpo e os aminoácidos exógenos são degradados e tem seu nitrogênio excretado. Isso faz com que o trabalho metabólico do fígado e do rim aumente, podendo causar alguns problemas nesses órgãos.
Cadeia carbônica remanescente da degradação dos aminoácidos

Tendo sido removido o grupo amino do aminoácido, resta sua cadeia carbônica (α-cetoácido), que poderá, dependendo do tecido e de seu estado fisiológico, ser oxidada pelo ciclo de Krebs – embora as cadeias carbônicas dos aminoácidos não sigam uma via comum de oxidação, eles convergem para a produção de apenas alguns compostos, como piruvato, acetil-CoA, oxaloacetato, α-cetoglutarato, succinel-CoA e fumarato –, utilizada pela gliconeogênese, para a produção de glicose e conversão a triacilgliceróis.

Souza,L. T.
Referências Bibliográficas
Bioquímica Básica - 2ª Ed. - Anita Marzzoco; Bayardo Baptista Torres.
Nutrição Moderna na Saúde e na Doença - 10ª Ed. - Ross, A. Catharine; Caballero, Benjamin; Shike, Moshe; Shils, Maurice E. ; Cousins, Robert J.
Lehninger: Princípios de Bioquímica - 4ª Ed. - Albert L. Lehninger; David L. Nelson; Michael M. Cox.

Nenhum comentário: